Какие белки относятся к простым. Что такое быстрые и медленные белки? Определение белков: Что такое белок
Глютелины.
До 80-х годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.
Среди глобулярных белков можно выделить:
- альбумины - растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
- полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
- гистоны - низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
- протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки - составная часть нуклеопротеинов;
- проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
- глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты , как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.
Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины , эластины).
Wikimedia Foundation . 2010 .
Смотреть что такое "Простые белки" в других словарях:
простые белки - (апопротеины) – белки, при полном гидролизе которых образуются только аминокислоты … Краткий словарь биохимических терминов
простые белки - протеины … Cловарь химических синонимов I
- (Sciurus), род беличьих. Дл. тела 20 31 см. Хорошо лазают и передвигаются по деревьям. Длинный (20 30 см) пышный хвост служит рулём при прыжках. Ок. 40 видов, в Сев. полушарии и на С. Юж. Америки, в горных и равнинных лесах, включая островные… …
У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия
БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L a аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название… … Энциклопедический словарь
БЕЛКИ - БЕЛКИ, или протеины, высокомолекулярные коллоидальные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Б. по своему количественному содержанию в организме животных занимают среди твердых составных частей его одно из первых мест, а по… … Большая медицинская энциклопедия
Простые эфиры органические вещества, имеющие формулу R O R1, где R и R1 углеводородные радикалы. Следует однако учитывать, что такая группа может входить в состав других функциональных групп соединений, не являющихся простыми эфирами… … Википедия
Протеины, высокомолекулярные органич. соединения, построенные из остатков аминокислот. Играют первостепенную роль в жизнедеятельности, выполняя многочисл. функции в их строении, развитии и обмене веществ. Мол. м. Б. от БЕЛКИ’ 5000 до мн.… … Биологический энциклопедический словарь
Высокомолекулярные коллоид, азотистые орг. соединения, играющие наряду с углеводами и липидами важнейшую роль в живых организмах (особенно животных и низших растительных). Химически Б. представляют собой поликонденсаты различных аминокислот,… … Геологическая энциклопедия
белки - белки, протеины, высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Играют важнейшую роль в жизнедеятельности всех организмов, входя в состав их клеток и тканей и выполняя каталитические (ферменты), регуляторные… … Сельское хозяйство. Большой энциклопедический словарь
Книги
- Ключи жизненного успеха. Тетрадь планирования , Светлана Ланда. От автораСветлана Ланда:`Ко мне часто обращаются успешные и состоявшиеся руководители с запросами: `Хочу вернуть вдохновение в свою жизнь и обрести новые смыслы`, `Хочу достигать результатов…
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
В организме человека содержится свыше 50 000 индивидуальных белков, отличающихся первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Однако до настоящего времени нет единой и стройной классификации, учитывающей различные особенности белков. В основе имеющихся классификаций лежат разные признаки. Так белки можно классифицировать:
· по форме белковых молекул (глобулярные – округлые или фибриллярные – нитевидные)
· по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные)
· по выполняемым функциям (транспортные, структурные, защитные, регуляторные и др.)
· по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.)
· по структурным признакам и химическому составу белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные белки имеют в своем составе белковую часть и небелковый компонент (простетическую группу). Однако и эта классификация не является идеальной, поскольку в чистом виде простые белки встречаются в организме редко.
К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины и глобулины, проламины и глютелины, протеиноиды.
Гистоны - тканевые белки многочисленных организмов, связаны с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы (11-24 тыс.Да). По электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными свойствами (поликатионные белки), ИЭТ у гистонов колеблется от 9 до 12. Гистоны имеют только третичную структуру, сосредоточены в основном в ядрах клеток. Гистоны связаны с ДНК в составе дезоксирибонуклеопротеинов. Связь гистон-ДНК электростатическая, так как гистоны имеют большой положительный заряд, а цепь ДНК-отрицательный. В составе гистонов преобладают диаминомонокарбоновые аминокислоты аргинин, лизин.
Выделяют 5 типов гистонов. Деление основано на ряде признаков, главным из которых является соотношение лизина и аргинина во фракциях, четыре гистона Н2А, Н2В, Н3 и Н4 образуют октамерный белковый комплекс, который называют «нуклеосомный кор». Молекула ДНК «накручивается» на поверхность гистонового октамера, совершая 1,75 оборота (около 146 пар нуклеотидов). Такой комплекс гистоновых белков с ДНК служит основной структурной единицей хроматина, ее называют «нуклеосома» .
Основная функция гистонов - структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.
Протамины - своеобразные биологические заменители гистонов, но отличаются от них составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М - 4-12 тыс. Да), обладают резко выраженными основными свойствам из-за большого содержания в них аргинина (80%).
Как и гистоны, протамины - поликатионные белки. Они связываются с ДНК в хроматине спермиев и находятся в молоках рыб.
Сальмин - протамин из молоки лосося.
Скумбрин - из молоки скумбрии.
Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов, т.е. выполняют как и гистоны, структурную функцию, однако не выполняют регуляторную.
Классификация белков по строению.
По структурным признакам все белки делятся на две большие группы: простые белки (протеины) и сложные белки (протеиды);
· Простые беки (протеины). Структура их представлена только полипептидной цепью , т.е. они состоят только из аминокислот и делятся на несколько подгрупп. В подгруппы объединяются белки близкие по молекулярной массе, аминокислотному составу, свойствам и функциям . В чистом виде простые белки встречаются редко. Как правило, они входят в состав сложных белков.
· Сложные белки (протеиды) состоят из белкового компонента , представленного каким-либо простым белком, и небелкового компонента , называемого простетической частью . В зависимости от химической природы простетической части сложные белки делятся на подгруппы.
Белки
Протамины хромопротеины
Гистоны нуклеопротеины
Альбумины фосфопротеины
Глобулины гликопротеины
Проламины протеогликаны
Глютелины липопротеины
Протеиноиды металлопротеины
Характеристика простых белков.
Протамины и гистоны имеют наименьшую молекулярную массу , в их составе преобладают диаминокарбоновые АК: аргинин и лизин (20-30%), поэтому обладают резко выраженными основными свойствами (ИЭТ – 9,5-12,0), имеют положительный заряд . Входят в состав сложных белков нуклеопротеинов. В составе нуклеопротеинов выполняют функции: – структурную (участвуют в формировании третичной структуры ДНК) и регуляторную (способны блокировать передачу генетической информации с ДНК на РНК).
Альбумины – белки небольшой молекулярной массы (15000-70000), кислые (ИЭТ 4,7), так как содержат большое количество глутаминовой и аспарагиновой кислот , имеют отрицательный заряд . Высаливаются насыщенным раствором сульфата аммония . Функции альбуминов: транспортная - переносят свободные жирные кислоты, холестерин, гормоны, лекарственные вещества, желчные пигменты, т.е. являются неспецифическими переносчиками.
За счет высокой гидрофильности альбумины поддерживают онкотическое давление крови,
участвуют в поддержании кислотно-основного состояния (КОС) крови.
Глобулины – белки с большей, чем у альбуминов, молекулярной массой (>100000), слабокислые или нейтральные белки (ИЭТ 6-7,3) , так как содержат меньше, чем альбумины, кислых аминокислот. Осаждаются полунасыщенным (50%) раствором сульфата аммония . Входят в состав сложных белков – гликопротеинов и липопротеинов и в их составе выполняют функции: транспортную, защитную (иммуноглобулины), каталитическую, рецепторную и др..
Проламины и глютелины - растительные белки, содержатся в клейковине семян злаковых растений, нерастворимы в воде, растворах солей, кислотах и щелочах, но в отличие от всех других белков, растворяются в 60-80% растворе этанола. Содержат 20-25% глутаминовой кислоты, 10-15% пролина .
В зависимости от химического состава белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. В сложные белки, помимо аминокислот, входит небелковый компонент, называемый простетической группой. В свою очередь внутри каждой из этих групп белки подразделяются на подгруппы. Простые белки условно классифицируют в соответствии с их растворимостью в различных веществах, а сложные белки делят на основе химической природы небелковой части молекулы.
Простые белки
К простым белкам относятся альбумины, глобулины, про-ламины, глютелины, протамины, гистоны, протеиноиды.
Альбумины. Белки этой подгруппы имеют небольшую молекулярную массу (15 000-70 000 Да); ихфтносят к кислым белкам из-за большого содержания глутаминовой кислоты. Альбумины сильно гидратированы, они хорошо растворяются в воде; из водных растворов осаждаются при насыщении нейтральными солями, например сульфатом аммония. Альбумины обладают высокой адсорбционной способностью. Так, альбумины плазмы крови благодаря неспецифической адсорбции различных веществ выполняют физиологически важную транспортную функцию.
Альбумины широко распространены в природе. В плазме крови человека, куриных яйцах они составляют до 50 % всех белков. Богаты альбуминами молоко и молочные продукты.
Глобулины, Эти белки крупнее, чем альбумины; их молекулярная масса превышает 100 000 Да. Глобулины растворяются в слабых растворах.различных солей (в воде нерастворимы). При 50-процентном насыщении раствора сульфатом аммония выпадают в осадок. Глобулины являются слабокислыми и нейтральными белками. Они составляют большую часть белков семян, особенно бобовых и масличных культур. Много глобулинов в крови и других биологических жидкостях. К этой подгруппе относятся: белок крови - фибриноген, а также белок семян гороха - легумин, фасоли - фазеолин, конопли - эдестин.
Альбумины и глобулины представляют собой очень разнообразные группы белков, выполняющих различные функции в живых организмах.
Проломаны. Белки, хорошо растворимые в 70-процентном этаноле. Проламины нерастворимы в воде и солевых растворах. В своем составе содержат много пролина и глутаминовой кислоты. Проламины есть в злаках, где они выполняют роль запасных зеществ. Каждый из них имеет специфическое название по тому источнику, из которого они были выделены: глиадин - белок т^еницы и ржи, гордеин - ячменя, зеин - кукурузы.
Глютелины. Это белки растений, нерастворимые в воде, растворах солей, этиловом спирте. Они хорошо растворяются з слабых щелочах (0,2-2 %). Глютелины содержат больше аргинина и меньше пролина, чем Проламины. Комплекс щело-черастворимых белков семян пшеницы называется глютени-ном, риса - оризенином.
Фракционный состав белков зерна обусловливает технологические свойства пшеничной, ржаной, кукурузной, ов-:яной муки и разных круп. Белки пшеницы хорошо набухают и образуют связную эластичную массу - клейковину, основную часть которой составляют глиадин и глютенин. Менее эластичная, хотя и связная масса получается из белков ячменя. Белковые вещества кукурузы, овса, риса, гречихи слабо набухают и не способны образовывать вязкое тесто.
Протамины. Это низкомолекулярные белки (молекулярная масса до 12 000 Да), содержащие до 80 % основных аминокислот, главным образом аргинина. Следовательно, Протамины обладают резко выраженными основными свойствами, растворимы в слабых кислотах. Молекулы этих белков представляют собой поливалентный катион и легко реагируют с отрицательно заряженными веществами, например нуклеиновыми кислотами.
Протамины широко распространены в природе, особенно их много в половых клетках рыб, млекопитающих и человека. Протамины образуют прочный комплекс с молекулами ДНК и таким образом защищают их от неблагоприятных воздействий.
Гистоны. Белки с низкой молекулярной массой (12 000- 24 000 Да) и резко выраженными основными свойствами. Растворимы в слабых кислотах. Гистоны присутствуют главным образом в ядрах клеток растений и животных. Основные их функции - структурная и регуляторная. Гистоны имеют большой положительный заряд, что позволяет им электростатически взаимодействовать с ДНК и стабилизировать ее структуру. Регуляторная функция гистонов заключается в их способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.
Протеиноиды. Малорастворимые фибриллярные белки опорных тканей (костей, хрящей, связок, сухожилий, волос и т. д.). Для них характерно высокое содержание серы. К протеиноидам относятся: фиброин - белок шелка; кератины - белки волос, рогов, копыт; коллагены - белки соединительных тканей.
Сложные белки
Сложные белки можно рассматривать как молекулярные комплексы двух веществ. Небелковая часть (простетическая группа) прочно соединяется с белком ковалентными или нековалентными связями, поэтому такие комплексы функционируют как единое целое.
Липопротеины. Простетическая группа в этих белках представлена липидами (свободные жирные кислоты, триглице-рины, фосфолипиды, холестериды). Липопротеины широко распространены в природе. Они содержатся во всех клеточных мембранах, плазме крови, мозге, молоке, яйцах и т. п.
Свободные Липопротеины (не входящие в биомембраны) выполняют транспортную функцию. Благодаря наличию полярных гидрофильных групп они растворимы в водной среде и способны переносить поступающие в кровь липиды к различным органам и тканям организма.
Фосфопротеины. У этих белков остаток ортофосфорной кислоты соединен эфирной связью с гидроксильной группой серина или треонина. К фосфопротеинам относятся многие белки, играющие важную роль в питании растущего организма, в частности, белок молока - казеиноген, яичного желтка - вителлин, икры рыб - ихтулин. Значительное их количество содержится в мозге. Фосфопротеины выполняют множество функций в живых организмах. Присоединение фосфора к белку (фосфорилирование) меняет активность последнего. Фосфорилирование и дефосфорилирование белков регулирует их функционирование в клетке.
Гликопротеины. Простетические группы гл и коп роте и нов представлены углеводами и их производными. Углеводный компонент сообщает молекуле белка новые свойства, в том числе высокую специфичность. В отличие от протеинов для гликопротеинов характерна терм о стабильность: они выдерживают и низкие и высокие температуры без изменения физико-химических свойств. Гликопротеины с трудом перевариваются протеолитическими ферментами.
Углеводсодержащие белки находятся во всех организмах. Они играют важную биологическую роль: осуществляют такие функции, как транспорт различных веществ, свертываемость крови, поддержание иммунитета (защита организма от инфицирующих бактерий и вирусов) и др. Представителями гликопротеинов являются муцины, которые обусловливают высокую вязкость слюны, что облегчает прохождение пищи по пищеводу. Муцины защищают слизистую оболочку желудка и кишечника от воздействия собственных ферментов и плохо измельченной пищи.
Хромопротеины. Это сложные белки, у которых небелковую часть представляют различные окрашенные соединения, откуда и произошло их название (от греч. сНгота - краска). Среди хромопротеинов различают гемопротеины (содержащие в качестве простетической группы железо), порфирины (содержащие магний), флавопротеины (содержащие производные изоалаксазина). Хромопротеины выполняют ряд уникальных функций, участвуя в важнейших процессах жизнедеятельности: фотосинтезе, дыхании, транспорте кислорода и оксида углерода, окислительно-восстановительных реакциях, с вето во с приятии и др. К простетическим группам хромопротеинов относятся порфириновое кольцо, флавиновые нуклеотины и т. д. К хромо протеи нам принадлежат хлорофилл, гемоглобин, многие ферменты - каталаза, пероксидаза, де-гидрогеназа и др.
Нуклеопротеины. Белки, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они входят в состав любой клетки и играют важную биологическую роль, участвуя в образовании структурных клеточных элементов и передаче наследственной информации.
6. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ
Белки - важнейшие компоненты питания. Способность белка выполнять функцию питания характеризует его биологическую ценность. Эффективность потребления белковых веществ человеком определяется двумя основными факторами: сбалансированностью содержания незаменимых аминокислот в белке и его усвояемостью. Если не удовлетворяется потребность в одной из незаменимых аминокислот, то ограничивается использование других, и, следовательно, снижается ценность белка в целом. Незаменимая аминокислота, которая находится в белке в минимальном количестве, называется лимитирующей аминокислотой, так как она в наибольшей степени уменьшает биологическую ценность данного белка.
Обогащение пищевых белковых продуктов недостающими аминокислотами применяется в рационе питания человека в исключительных случаях. Однако при содержании животных добавление синтетических аминокислот к кормам является обычным делом. Подобным образом во всем мире готовят кормовые смеси для домашних птиц, свиней, коров. Обогащение кормов основными лимитирующими кислотами - метионином и лизином позволяет более экономно расходовать кормовые смеси. Известно, что добавки этих аминокислот улучшают утилизацию белка животными примерно на 20 %.
Обычно биологическая ценность белка выражается в относительных величинах. Она представляет собой отношение исследуемого параметра данного белка к подобному же па-рамегру «идеального» белка. В качестве последнего используют казеин молока, белок яиц, смесь мышечных белков, которые легко перевариваются и содержат незаменимые аминокислоты в соотношениях, близких к эталонным. Биологическая ценность данного белка в сравнении с эталонными показывает, насколько он способен удовлетворять потребности организма в аминокислотах. Для оценки какого-либо белка или пищевого продукта необходимы данные о содержании в нем отдельных аминокислот, т. е. аминокислотный состав.
Значительная часть растительных белков по своему аминокислотному составу и биологической ценности близка к животным. Однако белки семян большинства сортов зерновых дефицитны по двум (рис, овес), а чаще по трем и четырем (пшеница, кукуруза и др.) незаменимым аминокислотам. Основной лимитирующей аминокислотой белка зерновых культур является лизин. Лимитирующие аминокислоты белков зерновых различны у семян разных культур: у пшеницы, риса и ржи - треонин, у кукурузы - триптофан и т. д. Белки, бобовых культур отличаются лучшей сбалансированностью
У животных белков дефицит незаменимых аминокислот выражен слабо. Некоторым из них (белки молока, мяса, субпродуктов) свойственен недостаток серосодержащих аминокислот. В целом для животных белков более характерно избыточное по сравнению с потребностями организма содержание ряда незаменимых аминокислот.
В питании большей части населения земного шара отмечается определенный дефицит трех незаменимых аминокислот: лизина, триптофана и метионина. Различный аминокислотный состав растительных и животных белков позволяет повысить их биологическую ценность при потреблении необходимого количества разнообразной белковой пищи. Только такое питание можно назвать полноценным.
КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗАДАНИЯ:
1.Что такое белки и каковы их функции в организме?
2.Перечислите свойства белков.
3.Каково структурное и функциональное значение гидрофоб
ных, кислых и основных, сульфидрильных групп в белках?
4.Белки подвергли сжиганию, после чего в минерализате об
наружили железо. Какие белки содержит этот элемент?
5.Какие классификации аминокислот вам известны?
6.Что такое незаменимые аминокислоты и в каких продуктах
они содержатся?
7.В смеси аминокислот после гидролиза казеина с помощью
соответствуюших реактивов обнаружено наличие гидрофиль
ных групп. Какие аминокислоты содержат их? Напишите их
формулы.
8.К водному раствору аминокислот добавлен универсальный
индикатор. Определена кислая реакция. Каким аминокисло
там свойственны кислые реакции? Напишите их формулы.
9.С помощью соответствующих реактивов в растворе белка об
наружена сера. Какие аминокислоты се содержат? Напишите
их формулы.
10.Расскажите о классификации белков. От чего зависит биологическая ценность белков?
ГЛАВА ХИМИЯ НУКЛЕИНОВЫХ
Кислот
Общая характеристика
Нуклеиновые кислоты были открыты в 1868 году швейцарским химиком Ф. Мишером. Ученый выделил эти вещества из ядер клеток и назвал их нуклеином (от лат, гшс1еиз - ядро). Однако более подробное изучение этих соединений было проведено лишь в конце 40-х годов нашего столетия. Большой вклад в расшифровку состава и роли нуклеиновых кислот внесли химики П. Левин, Э. Чаргафф, Дж. Уотсон, Ф. Крик, Б. В. Кедровский, А. М. Белозерский, А. С. Спирин и другие.
Нуклеиновые кислоты - это класс полимеров, ответственных за хранение и передачу генетической информации, а также ее реализацию в процессе синтеза клеточных белков. Они универсальные компоненты всех живых организмов. Нуклеиновые кислоты представляют собой вещества белого цвета, в свободном состоянии плохо растворимые в воде, но хорошо - в виде солей и щелочных металлов.
Эти соединения обладают высокой молекулярной массой (миллионы Да), содержат около 35 % азота и 10 % фосфора, отличаются резко выраженными кислотными свойствами (за счет фосфорной кислоты) и при физиологическом значении рН несут высокий отрицательный заряд, вследствие чего подвижны в электрическом поле.
Похожая информация.
Основана на различиях по составу или по форме.
По составу белки делят на две группы:
Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот: протамины и гистоны обладают основными свойствами и входят в состав нуклеопротеидов. Гистоны участвуют в регуляции активности генома. Проламины и глютелины – белки растительного происхождения, составляют основную массу клейковины. Альбумины и глобулины – белки животного происхождения. Богаты ими сыворотка крови, молоко, яичный белок, мышцы.
Сложные белки (протеиды = протеины) содержат небелковую часть – простетическую группу. Если простетической группой является пигмент (гемоглобин, цитохромы), то это хромопротеиды. Белки, связанные с нуклеиновыми кислотами – нуклеопротеиды. Липопротеины – связаны с каким – либо липидом. Фосфопротеиды – состоят из белка и лабильного фосфата. Их много в молоке, в ЦНС, икре рыб. Гликопротеиды связаны с углеводами и их производными. Металлопротеины – белки, содержащие негеминовое железо, а также образующие координационные решетки с атомами металлов в составе белков – ферментов.
По форме различают
Глобулярные белки – это плотно свернутые полипептидные цепи сферической формы, для них важна третичная структура. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных растворах кислот, оснований, солей. Глобулярные белки выполняют динамические функции. Например, инсулин, белки крови, ферменты.
Фибриллярные белки – молекулы вторичной структуры. Они построены из параллельных, сравнительно сильно растянутых пептидных цепей, вытянутой формы, собранные в пучки, образуют волокна (кератин ногтей, волос, паутины, шелка, коллаген сухожилий). Выполняют преимущественно структурную функцию.
Функции белков:
Строительная – белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.
Транспортная – некоторые белки способны присоединять к себе различные вещества и переносить (доставлять) их из одного места клетки в другое, и к различным тканям и органам тела. Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ. В состав клеточных мембран входят особые белки, обеспечивающие активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки и в клетку – осуществляется обмен с внешней средой.
Регуляторная функция – принимают участие в регуляции обмена веществ. Гормоны влияют на активность ферментов, замедляя или ускоряя обменные процессы, изменяют проницаемость клеточных мембран, поддерживают постоянство концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в процессе роста. Гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путем повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная функция = Иммунологическая. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Синтез иммуноглобулинов происходит в лимфоцитах. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная функция. Сократительные белки обеспечивают движение клеток и внутриклеточных структур: образовании псевдоподий, мерцании ресничек, биении жгутиков, сокращении мышц, движении листьев у растений.
Сигнальная функция. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.
Запасающая функция. В организме могут откладываться про запас некоторые вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в селезенке, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным относятся белки яйца, молока.
Энергетическая функция. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Распад идет сначала до аминокислот, а потом – до воды, аммиака и углекислого газа. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда израсходованы жиры и углеводы.
Каталитическая функция. Ускорение биохимических реакций под действием белков - ферментов.
Трофическая. Питают зародыш на ранних стадиях развития и запасают биологически ценные вещества и ионы.
Липиды
Большая группа органических соединений, являющихся производными трехатомного спирта глицерина и высших жирных кислот. Поскольку в их молекулах преобладают неполярные и гидрофобные структуры, то они нерастворимы в воде, а растворимы в органических растворителях.
